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    日前，來自NIH下屬的生物醫(yī)學成像和生物工程研究所的研究人員在《PNAS》雜志上報告稱，他們發(fā)現(xiàn)了一種涉及讓關鍵性的HIV蛋白穩(wěn)定化因而讓一些最為強大的HIV中和抗體的結合位點隱藏的機制。這些研究發(fā)現(xiàn)對HIV疫苗研究帶來潛在的影響。

    多種刺突從HIV表面上向外突起，其中每個刺突含有三個相同的被稱作gp120的球形蛋白，這些蛋白能夠封閉在一起或者舒展開來。當這三個gp120或者說三聚體中封閉在一起時，HIV中和抗體靶向結合的一些最為重要的位點被隱藏起來，這些三聚體一直保持封閉直到HIV病毒結合到一個細胞上。

    在這項最新研究中，科學家發(fā)現(xiàn)某些位于gp120蛋白上的氨基酸經(jīng)歷一種過程而讓處于封閉位置時的這種三聚體穩(wěn)定化。在這種被稱作硫酸化的過程中，這些氨基酸獲得硫酸基。通過阻斷或增加這些氨基酸的硫酸化作用，他們改變HIV病毒對不同中和抗體的敏感性，這表明這種三聚體處于封閉或打開狀態(tài)。

    研究人員指出，如果用于HIV研究的這種gp120在人工合成期間被充分地硫酸化，那么所形成的產(chǎn)物將獲得更加逼真的結構，而且更加密切地反應免疫系統(tǒng)對待未結合的HIV的方式。這可能有助產(chǎn)生一種更加高效的HIV疫苗。

    他們補充道，gp120的完全硫酸化可能能夠讓科學家們更加容易對這種分子結晶，而這也可能加快HIV疫苗設計。